【外部講師によるウェブセミナー】 4/27(木)開催
「熱量測定を用いた蛋白質の凝集反応の研究」


2017年4月27日(木)17:00~18:00 無料



PCとインターネット環境があれば受講いただける、マルバーンウェブセミナーのご案内です。

今回は昨年に引き続き、大阪大学 李 映昊先生のご登場です!


演題
熱量測定を用いた蛋白質の凝集反応の研究
Biocalorimetric approach for the study on diseaserelated protein misfolding and aggregation

ITCDSCを用いた最新の研究情報を入手いただける貴重なセミナーです。
蛋白質のミスフォールディング凝集メカニズム解明への新たなアプローチにご期待ください。

【このウェブセミナーで学べるのは?】

ITCDSCの概要
蛋白質の凝集反応を研究する意義
・ITCとDSCを用いた最新の蛋白質凝集反応の研究

【こんな方におすすめ】

・蛋白質の凝集について興味のある方
・蛋白質の物性について研究されている方
・カロリメーターをお使いの方


なお、セミナー後半には質疑応答もありますので、李先生へのご質問もOKです!

講師

大阪大学 蛋白質研究所 蛋白質構造生物学研究部門 構造形成研究室
李 映昊先生

(要旨/セミナーは日本語です)
Proteins possess inevitably a double face, soluble and functional forms with correct folding as well as insoluble and dysfunctional forms of misfolded aggregates. Thus, proteins have evolved to maintain functional states by minimizing deleterious protein misfolding and aggregation through various quality control systems which play a role in keeping protein homeostasis. Proteins function for a number of biological processes by interacting with other biological molecules.
Biocalorimetry such as differential scanning calorimetry (DSC) and isothermal titration calorimetry (ITC) has been shown to be a powerful approach in multiple disciplines including protein science and pharmaceutical and medical sciences. DSC has proven to be very useful for examining the thermodynamics of protein (un)folding and stability. ITC has been successfully applied to the study on the intermolecular interaction since it provides intermolecular affinity, stoichiometry, and a series of thermodynamic parameters for binding. Although advances in our understanding of the thermodynamics of protein folding have been achieved using DSC, knowledge on the thermodynamic feature and molecular mechanism leading to protein misfolding and aggregation is limited due to the technical difficulties related to the large size and inhomogeneity of aggregates. Moreover, the ability of calorimetric methods to study thermodynamics has not yet been applied to protein aggregation.
In this webinar, I introduce the recent and unique application of DSC and ITC to the examination of protein misfolding and aggregation. Observations of spontaneous and seeded amyloid formation, amyloid fibril associations, amorphous aggregation, and dissociation of aggregates using biocalorimetry will be described. I also discuss calorimetry-based thermodynamic studies on protein aggregation and address structural properties to characterize protein aggregates using the thermodynamic parameters of aggregation. These pioneering attempts are expected to promote calorimetry-based thermodynamic studies on protein misfolding and aggregation and may provide the basis for the development of treatments and for the prevention of aggregation-related diseases.





      
Malvern MicroCal シリーズ(左/MicroCal PEAQ-ITC、右/MicroCal PEAQ-DSC)




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